Repliement des protéines : la percée de l’IA

"L’entreprise britannique DeepMind, rachetée en 2014 par Google, va sans doute laisser son empreinte sur l’histoire des sciences. Sa nouvelle version d’AlphaFold, système d’intelligence artificielle (IA) destiné à prédire la structure tridimensionnelle d’une protéine à partir de la séquence linéaire des acides aminés qui la constituent, obtient en effet des résultats impressionnants. John Jumper, Demis Hassabis et leurs collègues de DeepMind viennent de les publier et de rendre accessible publiquement le programme source d’AlphaFold. De plus, l’EMBL, le Laboratoire européen de biologie moléculaire, s’est associé à DeepMind pour mettre en place une base de données en accès libre, qui contient déjà plus de 350 000 structures tridimensionnelles de protéines prédites à l’aide de l’IA – et probablement plusieurs millions d’ici à quelques mois.
Les protéines sont des molécules essentielles du vivant, et leur fonction dépend beaucoup de la façon dont la chaîne d’acides aminés « se replie » dans l’espace après avoir été synthétisée par la machinerie cellulaire. Aussi le repliement des protéines fait-il l’objet d’un nombre considérable de travaux depuis plus de cinquante ans.
Il existe aujourd’hui plusieurs techniques pour déterminer expérimentalement la structure 3D d’une protéine : cristallographie par rayons X, résonance magnétique nucléaire, microscopie électronique, diffraction de neutrons… Cependant, entre l’obtention d’une quantité suffisante de la protéine, la préparation de l’échantillon, son examen et l’analyse des résultats, « il s’écoule généralement plusieurs mois, voire plusieurs années », rappelle Stephen Cusack, spécialiste de biologie structurale et directeur du site grenoblois de l’EMBL. À ce jour, les scientifiques ont expérimentalement déterminé les structures d’environ 180 000 protéines. Mais ce chiffre reste faible comparé aux centaines de millions de protéines dont on connaît la séquence d’acides aminés..." Lire la suite